Food and its constituents are subjected to various processing techniques including, thermal, mechanical, chemical, extraction, extrusion, high pressure, high electric field and irradiation. Some of these techniques are used to either improve their shelf life (e.g. heating, pasteurization) by removing or inactivating microbes and toxins, extract valuable compounds (e.g. isolation, purification, oil extraction) or modify their properties (gelling, foaming, improving digestibility) to derive large varieties of additional food products (e.g. bread, yogurt, beverages). These processing methods can be categorized as thermal or non-thermal. The thermal techniques process food by subjecting them to high temperature, e.g. roasting, frying, drying etc.;​ these techniques have both positive (improvement in texture, color, taste etc.) and negative (generation of acrylamide through Maillard reaction, loss of nutritional value etc.) effects. Non-thermal methods (high-pressure, electric field treatment, irradiation etc.) have been developed to combat these disadvantages of thermal processes.

Proteins, which are one of the most important macromolecular constituent of food are very sensitive to external stresses, arising from the aforementioned processing methods. Studies have shown that under the influence of external stress proteins undergo structural and conformational changes, which impacts its functionality. Some food proteins including wheat gluten, egg proteins, milk proteins etc. are involved in patho-physiology of several allergic reactions. The relation between external stresses and food protein functionality is well known at a macro level but the mechanisms involved at the atomistic and molecular level are not well known.

In this study, we have designed and developed an apparatus for investigating non-thermal electrohydrodynamic (EHD) drying technique in which an electric wind generated from a charged electrode is used to enhance the drying of a hygroscopic or non hygroscopic sample under ambient conditions. The efficiency and applicability of the designed EHD unit are tested by evaluating the effect of process parameters such as electrode gap, applied voltage and presence of air cross-flow under ambient condition on drying kinetics of sand (non-hygroscopic) and wheat (hygroscopic) samples. The results revealed that presence of air cross-flow under ambient conditions improve the drying process. Also, an increase in applied voltage and a reduction of the gap between the electrodes resulted in faster drying rates. Evaluation was also done to learn the effect of EHD drying on conformation of wheat protein using Fourier Transform Infrared Scpectroscopy (FT-IR), in which it was concluded that the application of external electric field during EHD drying process significantly affected the conformation of wheat protein. Shift in high and low frequency bands were observed suggesting changes in hydrogen bonding pattern within the protein due to structural and conformational modification under external electric field.

In this study, molecular dynamics (MD) modeling technique was applied to explore the behavior of protein, at ambient conditions and under the influence of external electric field stress. MD simulations were performed on two proteins, soybean hydrophobic protein and wheat gliadin protein under electric field strength ranging from 0.002 V/nm to 3 V/nm. By performing these simulation a valuable insight into the effects of electric field on protein conformation was noted through application of nominal electric field of strength 0.002 V/nm - 0.004 V/nm which had no effect on the conformation and surface properties of proteins, but as the field strength was increased to 3 V/nm a complete unfolding of the protein was observed. Assessment of hydrogen bond evolution during the course of simulation suggested that external electric field affects the hydrogen bonding pattern. This observation was later validated by conducting an FT-IR study on formation of hydrated wheat gluten protein, where it was concluded that the application of an external electric field stress influences the hydrogen bonding pattern of the protein resulting in the occurrence of intramolecular hydrogen-bonded antiparallel β-sheet aggregates.

Les aliments et leurs constituants sont soumis à divers traitements/procédés de transformation avant d’arriver sur notre table. Les plus communs sont les procédés thermiques, mécaniques et chimiques, l'extraction, l'extrusion, la pression, les champs électriques élevés et l’irradiation. Ces technologies sont soit utilisées pour accroître leur durée de vie en éliminant les microbes et les toxines, soit pour extraire les composés actifs, ou encore pour modifier leurs propriétés. En général, on distingue deux grands types de procédés:​ des traitements thermiques et les traitements non thermiques. Les traitements thermiques consistent à soumettre les aliments à des températures élevées qui permettent d’améliorer la texture, la couleur, la digestibilité et le goût de ces derniers. Par contre, ils peuvent aussi engendrer la formation d’acrylamide par réaction de Maillard et la perte de leur valeur nutritive. Des méthodes non-thermiques (haute pression, traitement aux champs électriques, irradiation, et autres) ont été développées pour éviter ces inconvénients.

Les protéines sont l'une des constituantes macromoléculaires les plus importants de notre alimentation. Plusieurs études ont démontré que lorsqu’elles sont exposées à ces traitements, elles subissent des changements structuraux et de conformation qui affectent leur fonctionnalité. Lorsque les protéines comme le gluten de blé, les protéines d'œuf et les protéines de lait subissent des modifications, elles peuvent causer, chez certaines personnes, des réactions allergènes. La relation entre les contraintes externes et la fonctionnalité des protéines alimentaires est relativement bien connu au niveau macroscopique, mais les mécanismes impliqués aux niveaux moléculaire et atomistique sont très peu documentés.

Dans cette étude, un appareil a été conçu et développé pour étudier un nouveau mode de séchage non-thermique:​ le séchage par électrohydrodynamique (EHD). L’appareil crée un vent de particules électriques, produit à partir d'une électrode chargée, qui permet d’améliorer le séchage. L'efficacité et l'applicabilité de l'unité EHD a été testées en évaluant les effets des paramètres d’opération comme :​ la distance entre les électrodes, la tension appliquée et la présence d’un courant d'air forcé perpendiculaire au flux des particules électriques. Le montage a permis d’étudier, sous des conditions ambiantes de température et d’humidité relative, la cinétique de séchage d’échantillons de sable (matière non hygroscopique) et de blé (matière hygroscopique). Les résultats ont indiqué que la présence de courant d'air forcé permettait d'améliorer le processus de séchage. De plus, l’augmentation de la tension appliquée aux électrodes ainsi que la diminution de la distance entre ces dernières a permis d’accroître la vitesse de séchage. L’appareil a aussi été utilisé pour étudier les effets du mode de séchage EHD sur la structure de la protéine de blé. L’analyse, par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier ( FT-IR), des échantillons traités a révélé que le procédé EHD affectait la conformation de la protéine de blé. Les décalages observés dans certaines bandes, à hautes et à basses fréquences, ont suggéré des changements dans le profil des liaisons-hydrogène à l'intérieur de la protéine. Ces changements ont été associés à la modification de structure et de conformation de la protéine qui avait été exposée à un champ électrique élevé lors du séchage EHD.

La modélisation de la dynamique moléculaire (DM) a été utilisée pour étudier le comportement de la protéine, sous des conditions ambiantes et sous l'influence d’un champ électrique de haute intensité. Les simulations ont porté sur deux types de protéines :​ une protéine hydrophobe de soja et la gliadine de blé. Lors de ces essais, l’intensité du champ électrique était de 0,002 à 3 V / nm. Les resultants des simulations ont indiqué que les champs électriques dont l’intensité était de 0.002 à 0,004 V /nm n’avait pas d’effet sur la conformation et sur les propriétés de surface des protéines. Par contre, lorsque l’intensité du champ était augmentée à 3 V / nm, un déploiement complet de la protéine a été observée. L’évaluation de l'évolution des liaisons hydrogène a suggéré que le champ électrique externe affectait le mode de liaison des liaisonshydrogène. Cette observation a été validée par une étude sur la formation de protéines de gluten de blé hydraté exposées à des champs électriques élevés. L’analyse par FT-IR des protéines a révélée que l'application de champs électriques élevés influence la distribution spatiale des liaisons-hydrogène résultant dans la formation intramoléculaire d’agrégats antiparallèles de structures-β reliées par des liaisons-hydrogène.